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Los conejos son susceptibles a las encefalopatías espongiformes

El estudio, dirigido por el científico Joaquín Castilla, se ha prolongado durante cuatro años y ha sido recientemente publicado en la revista PLoS Pathogens.  Participan también el IRTA-CReSA de Barcelona (se ha realizado en sus instalaciones de bioseguridad de nivel 3) y el CNB (Madrid).

Los priones son una versión anómala e infecciosa de la proteína PrP, que en su estado benigno se encuentra en las neuronas de todos los mamíferos.

Cuando un prión se introduce en un organismo sano actúa sobre la forma normal de la proteína, causa su mal plegamiento y la convierte en un nuevo prión.La acumulación de estas proteínas anómalas activa la muerte neuronal y desencadena las encefalopatías espongiformes, que no disponen de cura ni tratamiento y reciben este nombre por el aspecto horadado que presenta el encéfalo de los ejemplares enfermos.

A: Aparición de lesiones espongiformes en el encéfalo de los ratones. B: Tinción de los acúmulos de proteína prión (marrón). Imagen facilitada por el IRTA.

Para llevar a cabo la investigación, el equipo de CIC bioGUNE ha diseñado una serie de ratones transgénicos a los que se les sustituyó el gen que codifica la proteína PrP por la correspondiente al conejo.

“Se trata de modelos más pequeños que los lepóridos, pero que representan muy bien al conejo real y debido a su coste más económico nos permiten llevar a cabo la investigación con un número mucho más elevado de ejemplares”, precisa Castilla.

Los ratones fueron inoculados con priones de oveja, vaca, ratón y ciervo y los investigadores observaron que los animales desarrollaban una encefalopatía espongiforme bovina y también scrapie, la dolencia priónica de ovejas y cabras. Sin embargo, no se produjo infección con el prión procedente del ciervo.

“Durante 40 años pensamos que la proteína del conejo no se podía plegar mal. Sin embargo no es así y éste es el primer hecho que hemos demostrado. No hay nada en la proteína del conejo que la haga resistente al mal plegamiento”, explica Castilla.

“Estas conclusiones deben ser tomadas en cuenta en la alimentación de los conejos, especialmente si se usan piensos que contengan proteína animal”, razona Castilla.

Además de la investigación de CIC bioGUNE, científicos del Instituto de Investigación Agronómica de Francia (INRA) han llevado a cabo un estudio directamente con conejos transgénicos a los que se les introdujo el gen de la proteína PrP de origen ovino.

Posteriormente, los investigadores les inocularon priones ovinos y observaron que pasados entre 6 y ocho meses los conejos enfermaban de una encefalopatía espongiforme, por lo que ese estudio también concluye que no hay ningún elemento en los conejos que los haga resistentes.

Durante décadas se ha creído que los lepóridos eran resistentes a la infección por priones, basándose en la inexistencia de encefalopatías espongiformes en conejos.

Las investigaciones más recientes han refutado esa teoría y de momento no han sido capaces de desvelar las causas por las que parece más difícil la transmisión de dolencias priónicas en conejos que en el resto de mamíferos.

En opinión de Joaquín Castilla, la ausencia de casos de conejos con esta enfermedad podría residir en el hecho de que no han sido alimentados con piensos derivados de proteína animal infectada como sucedió con otras especies.

Otra de las claves radica en la edad del animal. Las encefalopatías espongiformes presentan un tiempo de incubación generalmente prolongado y los conejos son sacrificados en edades muy tempranas.

“Las vacas de 10 meses nunca sufren el mal de la vaca loca. Los casos detectados siempre se producen en ejemplares bovinos de avanzada edad”, razona el experto. EFEfuturo

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